| Liaisons peptidiques ( au moins deux) --CO--HN-- | -- 3 à 4 ml de solution protéique -- 1 ml de Na OH à 20 % -- Quelques gouttes de CuSO4 à 1 % -- agiter doucement | Coloration allant du rouge au violet |
| Molécules possédant un groupe -- NH2 et un groupe-- COOH libres ( sauf la Proline et l'hydroxyproline) | quelques ml de solution protéique -- 1 ml de solution de ninhydrine(sol. à 1 % dans l'éthanol ou dans l'acétone ) -- porter au bain-marie bouillant pendant 1 minute | Coloration allant du bleu au rouge violacé. |
| Présence de noyaux aromatiques ( noyau benzénique) -- acides aminés de la série aromatique : tyrosine , tryptophane , phénylalanine. | -- 3 à 4 ml de solution protéique -- 1 ml d'acide nitrique concentré -- porter à ébullition pendant 1 à 2 minutes. | Coloration jaune . |
| Groupement OH situé en para ou diortho dans un noyau benzénique -- réaction positive pour une protéine qui renferme de la tyrosine | -- 5 ml de solution protéique -- 1 à 2 ml de réactif de millon( 188 ml d'acide nitrique ( d=1,42 ) avec 10 ml de mercure , diluer deux fois à l'eau distillée ) | Agiter , il se forme un précipité blanc , chauffer doucement à la veilleuse du bec -- formation d'un coagulat rouge brique |
| Noyau indole ; réaction positive pour les protéines contenant du tryptophane | -- 5 ml de solution protéique -- 1 à 2 ml d'acide acétique impur , agiter,-- faire couler le long de la paroi du tube 3 à 4 ml d'acide sulfurique concentré . | Apparition d'un anneau violet à la surface de séparation ( parfois lent à se former , attendre une dizaine de minutes) . |
| Caractérisation de la méthionine , cystéine et cystine. | -- 3 ml de solution protéique -- 3 ml de lessive de soude concentrée -- 10 gouttes d'acétate neutre de plomb à 10 % . | Précipité noir de sulfure de plomb. |